До питання біологічних рецепторів: фундаментальні дані, які було забуто або знехтувано

  • Б. О. Курчій ПВНЗ «Європейський університет», Україна, 03115, м. Київ, бульв. Академіка Вернадського, 16 B https://orcid.org/0000-0002-1043-6014
DOI: https://doi.org/10.7124/FEEO.v36.1714
Ключові слова: БАР, структурно-активні зв'язки, рецептори

Анотація

Мета. Біологічна дія хімічних і фізичних факторів може здійснюватися в три стадії: (1) стимуляція, (2) гальмування і (3) зупинка хімічних реакцій. Зовні ці реакції проявляються у вигляді стимуляції або гальмування фізіологічних (ростових) процесів або загибелі біологічного об'єкта. Досі немає переконливих даних про те, як ці процеси регулюються на молекулярному рівні. Експериментальні дані про те, чому одні речовини біологічно активні, а інші ні в порівнянних дозах, також відсутні. Також не встановлено структуру молекул, що визначає їх біологічну активність. Метою дослідження на основі аналізу стеричної структури різних хімічних сполук було виявлення специфічної структури молекул, що визначає їх біологічну активність. Результати. Після аналізу структури різних біологічно активних речовин (токсинів, сільськогосподарських і фармацевтичних хімікатів) ідентифіковано активний атом водню при N- і С-атомах в двосторонньому оточенні електроноакцепторних груп, а також наявність ненасичених зв'язків в аліфатичних або циклічних структурах, але не в ароматичних циклах. Висновки. Зроблено висновок, що такі фрагменти молекул визначають біологічну активність хімічних сполук.

Посилання

Batt S., Wilkins M. B., Venis M. A. Auxin binding to corn coleoptile membranes: Kinetics and specificity. Planta. 1976. Vol. 130. P. 7–13. https://doi.org/10.1007/BF00390838.

Stout R. G., Cleland R. E. Partial characterization of fusicoccin binding to receptor sites on oat root membranes. Plant Physiol. 1980. Vol. 66. P. 353–359. https://doi.org/10.1104/pp.66.3.353.

Pauls K. P., Chambers J. A., Dumbroff E. B., Thompson J. E. Perturbation of phospholipid membranes by gibberellins. New Phytol. 1982. Vol. 91. P. 1–17. https://doi.org/10.1111/j.1469-8137.1982.tb03288.x.

Sussman M. R., Gardner G. Solubilization of the receptor for N-1-naphthylphthalamic acid. Plant Physiol. 1980. Vol. 66. P. 1074–1078. https://doi.org/10.1104/pp.66.6.1074.

Bretscrer M. S. Human erythrocyte membranes: Specific labelling of surface proteins. J. Mol. Biol. 1971. Vol. 58. P. 775–781. doi: 10.1016/0022-2836(71)90039-8.

Henderson R., Ritchie J. M., Strichartz G. R. The binding of labelled saxitoxin to the sodium channels in nerve membranes. J. Physiol. 1973. Vol. 235. P. 783–804. https://doi.org/10.1113/jphysiol.1973.sp010417.

Miledi R., Molinoff P., Potter L. Biological sciences: Isolation of the cholinergic receptor protein of Torpedo electric tissue. Nature. 1971. Vol. 229. P. 554–557. https://doi.org/10.1038/229554a0.

Sutcliffe H. S., Martin T. J., Eisman J. A., Pilczyk R. Binding of parathyroid hormone to bovine kidney-cortex plasma membranes. Biochem. J. 1973. Vol. 134. P. 913–921. https://doi.org/10.1042/bj1340913.

Moore H. D. M., Hibbitt K. G. The binding of labelled basic proteins by boar spermatozoa. J. Reprod. Fert. 1976. Vol. 46. P. 71–76. https://doi.org/10.1530/jrf.0.0460071.

Cheng K-W. Properties of follicle-stimulating-hormone receptor in cell membranes of bovine testis. Biochem. J. 1975. Vol. 149. P. 123–132. https://doi.org/10.1042/bj1490123.

Leterrier F., Mendyk A., Viret J. Interaction of chlorpromazine with biological membranes. A photochemical study using spin labels. Biochem. Pharmacol. 1976. Vol. 25. P. 2469–2474. https://doi.org/10.1016/0006-2952(76)90450-0.

Shoyab M., Todaro G. J. Specific high affinity cell membrane receptors for biologically active phorbol and ignenol esters. Nature. 1980. Vol. 288. P. 451–455. https://doi.org/10.1038/288451a0.

Kurchii B. A. Chemical structure of descriptors with an active hydrogen atom in certain bioregulators. Ukr. Biochem. J. (Kiev). 1996. Vol. 68. P. 3–13.

Kurchii B. A. The prediction of herbicidal activity and toxicity of chemicals using of descriptors which have an active hydrogen atom, unsaturated structures, and quaternary nitrogen. Plant Physiology. 1997. Vol. 114, No 3 (Supplement). Abstract number: 831.

Kurchii B. A. What regulate the growth regulators? Second edition. Revised and expanded. Kyiv (Ukraine): Logos Publisher, 2019. 209 p.

Albert A. Selective toxicity and related topics. 4th ed. London: Methuen and Co Ltd; 1968.

Konotsune T., Kawakubo K., Yanai T. Synthesis and herbicidal activity of 4-Acylpyrazole derivatives. In: Geissbühler H, Editor. Advances in pesticide science. Part 2. Synthesis of pesticides chemical structure and biological activity natural products with bio-logical activity. Pergamon Press, 1979. P. 94–98.

Kabara J. J., Swieczkowski D. M., Conley A. J., Truant J. P. Fatty acids and derivatives as antimicrobial agents. Antimicrob. Agents Chemother. 1972. Vol. 2. P. 23–28. https://doi.org/10.1128/AAC.2.1.23.

Zhao G., Etherton T. D., Martin K. R., Vanden Heuvel J. P., Gillies P. J., West S. G., Kris-Etherton P. M. Anti-inflammatory effects of polyunsaturated fatty acids in THP-1 cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. Vol. 336. P. 909–917. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2005.08.204.

Kirino O., Takatama C., Yoshida M., Inoue S.,Yoshida R. Quantitative structure-activity relationships of the fungicidal and herbicidal thiocarbamates. Agric. Biol. Chem. 1988. Vol. 52. P. 561–568.

Nakagawa Y., Sotomatsu T., Irie K., Kitahara K., Iwamura H., Fujita T. Quantitative structure-activity studies of benzoylphenylurea larvicides: Pestic. Biochem. Physiol. 1987. Vol. 27. P. 143–155. https://doi.org/10.1016/0048-3575(87)90041-1.

Tissut M., Nurit F., Ravanel P., Mona S., Benevides N., Macherel D. Herbicidal mode of action depending on substitution in a phenylcarbamate serie. Physiol. Végét. 1986. Vol. 24. P. 523–535.

Lancini G., Parenti F. Antibiotics. An integrated view. 106 Abb., XI. New York, Heidelberg, Berlin: Springer Verlag; 1982. 253 s. https://doi.org/10.1002/ARDP.19843170221.

Sembner G., Gross D., Liebisch H. W., Schneider G. Biosynthesis and metabolism of plant hormones. In: MacMillan J., Editor. Encyclopedia of Plant Physiology: Hormonal Regulation of Development I. Vol 9. Berlin, Heidelberg, New York: Springer Verlag; 1980. P.281–444.

Buckheit R. W. Jr., Kinjerski T. L., Fliakas-Boltz V., et al. Structure-activity and cross-resistance evaluations of a series of human immunodeficiency virus type 1-specific compounds related to oxathiin carboxanilide. Antimicrob. Agents Chemother. 1995. Vol. 39. P. 2718–2727. https://doi.org/10.1128/AAC.39.12.2718.

Bérdy J. Bioactive microbial metabolites. A personal view. J. Antibiot. 2005. Vol. 58 (1). P. 1–26. https://doi.org/10.1038/ja.2005.1.

International Human Genome Sequencing Consortium. Finishing the euchromatic sequence of the human genome. Nature. 2004. Vol. 431. P. 931–945. https://doi.org/10.1038/nature03001.

Arabidopsis Genome Initiative. Analysis of the genome sequence of the flowering plant Arabidopsis thaliana. Nature. 2000. Vol. 408. P. 796–815. https://doi.org/10.1038/35048692.

Depuydt S., Hardtke C. S. Hormone signalling crosstalk in plant growth: review regulation. Curr. Biol. 2011. Vol. 21. P. R365–R373. https://doi.org/10.1016/j.cub.2011.03.013.