Біоінформатичне дослідження кератиназ з родини S01 штаму Streptomyces microflavus Dsm 40593

  • Л. В. Поліщук Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Україна, 03143, м. Київ, вул. Акад. Заболотного, 154 https://orcid.org/0000-0002-3159-5022
DOI: https://doi.org/10.7124/FEEO.v35.1668
Ключові слова: серинова протеаза, профермент, домен, стрептоміцет, подібність послідовностей

Анотація

Мета. Визначення та дослідження первинних структур та доменної організації проферментів кератиназ (серинових протеаз з родини S01) S. microflavus DSM 40593 допомогою біоінформативних методів. Методи. У дослідженях використана інформація, яка представлена у базах даних на сервері NСBI. Комп’ютери­зований аналіз послідовностей проводили за допомогою програми BLAST на сервері NCBI. Результати. Проведено BLAST-аналіз послідовності геному штаму S. microflavus DSM 40593 з використанням в якості запиту послідовності проферменту серинової протеази AGK81825. Завдяки біоінформативному аналізу в геномі штаму S. microflavus DSM 40593 було виявлено 7 генів, що кодують проферменти серинових протеаз з родини S01. Висновки. У геномах стрептоміцетів може бути присутніми більш ніж один ген, що кодують проферменти кератиназ з родин S01. Встановлено, що амінокислотні послідовності ферментативних доменів проферментів кератиназ з родини S01 характеризуються більшими показниками подібності ніж послідовності доменів фолдаз.

Посилання

Hassan M. A., Abol-Fotouh D., Omer A. M., Tamer T. M., Abbas E. Comprehensive insights into microbial keratinases and their implication in various biotechnological and industrial sectors: A review. International Journal of Biological Macromolecules. 2020. Vol. 154. P. 567–583. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.03.116.

Korniłłowicz-Kowalska T., Bohacz J. Biodegradation of keratin waste: Theory and practical aspects. Waste management. 2011. Vol. 31 (8). P. 1689–1701. doi: 10.1016/j.wasman.2011.03.024.

Valencia R., González V., Undabarrena A., Zamora-Leiva L., Ugalde J. A., Cámara B. An integrative bioinformatic analysis for keratinase detection in marine-derived Streptomyces. Marine Drugs. 2021. Vol. 19 (6). P. 286. doi: 10.3390/md19060286.

Qiu J., Barrett K., Wilkens C., Meyer A. S. Bioinformatics based discovery of new keratinases in protease family M36. New biotechnology. 2020. Vol. 68. P. 19–27. doi: 10.1016/j.nbt.2022.01.004

Li Q. Structure, application, and biochemistry of microbial keratinases. Frontiers Microbiologe. 2021. Vol. 12. e674345. doi: 10.3389/fmicb.2021.674345.

Li Q. Progress in microbial degradation of feather waste. Frontiers microbiology. 2019. Vol. 10. e2717. doi: 10.3389/fmicb.2019.02717.

Vidmar B., Vodovnik M. Microbial keratinases: enzymes with promising biotechnological applications. Food technology and biotechnology. 2018. Vol. 56 (3). P. 312–328. doi: 10.17113/ftb.56.03.18.5658.

Qiu J., Wilkens C., Barrett K., Meyer A.S. Microbial enzymes catalyzing keratin degradation: classification, structure, function. Biotechnology advances. 2020. Vol. 44. e107607. doi: 10.1016/j.biotechadv.2020.107607.

Dmitrieva A. I., Alexeyenko A., Belova D., Piskaeva N., Tereshchuk L. Streptomyces and Bacillus keratinases: properties and uses. Food processing techniques and technology. 2020. Vol. 50 (4). P. 602–615. doi: 10.21603/2074-9414-2020-4-602-615.

Wu B., Shi P., Li J., Wang Y., Meng K., Bai Y., Luo H., Yang P., Zhou Z., Yao B. A new aminopeptidase from the keratin-degrading strain Streptomyces fradiae var. k11. Applied biochemistry biotechnology. 2010. Vol. 160. P. 730–739. doi: 10.1007/s12010-009-8537-8

Ma Y., Ke X., Li X., Shu W., Yang W., Liu Y., Yan X., Jia L., Yan H. Expression and characterization of a keratinase encoding gene gm2886 in Streptomyces pactum ACT12 strain. Chinese journal of biotechnology. 2017. Vol. 33(12). P. 1968–1978. doi: 10.13345/j.cjb.170081 [in Chinese]

Avdiyuk K. V., Roy A. O. Selection of optimal conditions for cultivation of Bacillus megaterium UCM B-5710 – producer of keratinase. Mikrobiolohichnyi zhunral. 2021. Vol. 83 (6). P. 32–40.

Tatineni R., Doddapaneni K. K., Potumarthi R. C., Mangamoori L. N. Optimization of keratinase production and enzyme activity using response surface methodology with Streptomyces sp. 7. Applied Biochemistry and Biotechnology. 2007. Vol. 141 (2–3). P. 187– 201. doi: 10.1007/BF02729061.

Bressollier P., Letourneau F., Urdaci M., Verneuil B. Purification and characterization of a keratinolytic serine proteinase from Streptomyces albidoflavus. Applied environmental microbiology. 1999. Vol. 65 (6). P. 2570–2576. doi: 10.1128/AEM.65.6.2570-2576.1999.