Електрофоретичні спектри та активність пероксидази у рослинах пшениці різних сортів
Анотація
Мета. Дослідити електрофоретичні спектри та активність пероксидази у проростках сортів пшениці, які відрізняються за генетично-детермінованими ознаками. Методи. Біохімічні з використанням нативного гель-електрофорезу та спектрофотометра. Результати. Серед досліджуваних сортів найвищою пероксидазною активністю у проростках відрізнялися сорти озимої м’якої пшениці Астарта, ярої спельти Полба Голіковська та пшениця із високим вмістом амілози HAW. У ході порівняння молекулярних форм ферменту виявлено, що у проростках досліджуваних сортів було по 8–9 ізоформ із пероксидазною активністю, які відрізнялися за відносною електрофоретичною рухливістю. Малорухлива ізоформа та ізоформи із відносно швидкою рухливістю були стабільними і зафіксовані в усіх досліджуваних сортів. Виявлені форми із середньою електрофоретичною рухливістю були у 90 % досліджуваних сортів. Висновки. Електрофоретичні спектри пероксидази у проростках досліджуваних сортів суттєво відрізняються за кількістю та рухливістю її множинних молекулярних форм. Електрофоретичні спектри пероксидази та пероксидазна активність можуть бути використані в якості діагностичних ознак для порівняльного аналізу досліджуваних рослин на ранніх фазах онтогенезу.
Ключові слова: пероксидаза, електрофоретичні спектри, сорт, пшениця (Triticum L.).
Посилання
Tishchenko V.N., Chekalkin N.M. Genetic bases of adaptive selection of winter wheat in the forest-steppe zone. Selection of winter wheat using molecular genetic markers: Zb. sciences Works. Poltava, 2005. P. 184–203.
Marchenko M.M., Shelifist A.E., Cheban L.M. Characterization of electrophoretic spectra of peroxidases and peroxidase activity of Saussurea discolor (Willd) DC. Explants cultured in vitro. Physiology and biochemistry cult. Plants. 2007. Vol. 39. P. 419–425.
Andreyeva V.A. Enzyme peroxidase: Participation in the protective mechanism of plants. Moscow: Nauka, 1988. 128 p.
Kay L.E., Basile D.V. Specific peroxidase isoenzymes are correlated with organogenesis. Plant Physiol. 1987. Vol. 84. P. 99–105.
Auxtova O., Cholvodova B., Khandlova E., Samaj J. Isoperoxidase and isopolyphenol oxidase spectra in male and female tissues of Actinidia deliciosa in vitro. Biol. Physiol. 1994. Vol. 36. P. 535–541.
Levites E.V. Genetics of plant isoenzymes. Novosibirsk: Science, CO, 1986. 143 p.
Titov AF Polymorphism of enzyme systems and plant resistance to extreme (low) temperatures. Usp. Sovr. biology. 1978. Vol. 85 (1). P. 63–68.
Konarev V.G. Plant proteins as genetic markers. M.: Kolos, 1983. 320 p.
Marchenko M.M., Shelifist A.E., Cheban L.M. Characterization of electrophoretic spectra of Esuresira explants Saussurea discolor (Willd) DC. and Saussurea porcii Degen. Biotechnology. 2011. Vol. 4. P. 86–91.
Neetsvetayev V.P. On the features of detection of isoenzymes peroxidase and their genetic control in barley. Genetics. 2008. Vol. 44. P. 1287–1288.
Smith H.H., Hamill D.E., Waever E.A., Tompson K.H. Multipler molecular forms of peroxidases and esterases among Nicotiana species and amphiploids. Plant Physiol. 1976. Vol. 57. P. 203–212.
Egley G.H., Paul R.N., Vaughn K.C., Duke S.O. Role of peroxidase in the development of water impermeable seed coats in Sida sprinosa L. Planta. 1983. Vol. 157. P. 224–232.
Bradford M. A Rapid and sensitive method for the quantitation of the microgram quantities of protein utilising: the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. P. 248–254.
Davis B.I. Disc electrophoresis. 2. Method and application to human serum proteins. Ann. N. I. Acad. Sci. 1964. Vol. 121 (2). P. 404–427.
Lemmly U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T 4. Nature. 1970. Vol. 227. P. 680–685.
Safonov VI, Safonova M.R. Investigation of proteins and plant enzymes by electrophoresis in a polyacrylamide gel. Biochemical methods in physiology. Moskva: Nauka, 1971. 113 p.
Ribalka O.I. Yakist pshenytsi ta yii polipshennia. Kyiv Logos, 2011. 495 p.
Sestili F., Janni M., Doherty A. Botticella E., D'Ovidio R., Masci S., Jones H.D., Lafiandra D. Research article increasing the amylose content of durum wheat through silencing of the SBEIIa genes. Plant Biology. 2010. Vol. 10 (144). P. 1–12.
