Відмінність генів Streptomyces griseus HUT 6037 та S. coelicolor A3(2), які кодують хітинази GH19

  • Л. В. Поліщук Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Україна, 03143, м. Київ, вул. Академіка Заболотного, 154 https://orcid.org/0000-0002-3159-5022
DOI: https://doi.org/10.7124/FEEO.v33.1583
Ключові слова: Streptomyces, хітиназні гени, родина GH19 гідролаз, нуклеотидна послідовність, BLASTN аналіз

Анотація

Мета. Визначити подібність і відмінність первинної структури генів, що детермінують хітинази з родини GH19 штамів S. griseus HUT6037 та S. coelicolor A3(2). Дослідити поширеність в геномах стрептоміцетів послідовностей, які подібні хітиназним генам сhiC та сhiF. Методи. Інформація про нуклеотидні послідовності та анотації досліджуваних хромосом стрептоміцетів (зокрема хітиназних генів S. coelicolor A3(2) та S. griseus HUT6037) вільно доступна в GenBank. Аналіз нуклеотидних послідовностей стрептоміцетів проводили за допомогою програми BLASTN з сервера NСBI. Результати. Встановлено наявність як схожості нуклеотидних послідовностей хітиназних генів chiC, chiF та chiG – значна подібність фрагментів сиквенсів генів, що кодують каталітичні центри ензимів, так і відмінність – не виявлено подібності між собою фрагментів сиквенсів генів chiC та chiF, які детермінують їх домени зв’язування. Послідовності, подібні сиквенсам, що кодують домени зв’язування хітиназ chiC i chiF поширені в геномах різних сукупностей стрептоміцетів. Висновки. Послідовності хітиназних генів (зокрема їх фрагментів, які кодують домени зв’язування) можливо застосувати у класифікації стрептоміцетів на додаток до тих, що використовуються традиційно.

Посилання

Veliz E. A., Martínez-Hidalgo P., Hirsch A. M. Chitinase-producing bacteria and their role in biocontrol. AIMS Microbiology. 2017. Vol 3 (3). P. 689–705. doi: 10.3934/microbiol.2017.3.689.

Kielak A. M., Cretoiu M. S., Semenov A. V., Sorensen S. J., van Elsas J. D. Bacterial chitinolytic communities respond to chitin and pH alteration in soil. Applied and Environmental Microbiology. 2013. Vol. 79 (1). P. 263–272. doi: 10.1128/AEM.02546-12.

Dahiya N., Tewari R., Hoondal G. S. Biotechnological aspects of chitinolytic enzymes: a review. Applied Microbiology and Biotechnology. 2006. Vol. 71 (6). P. 773–782. doi: 10.1007/s00253-005-0183-7.

Prakash N. A. U., Jayanthi M., Sabarinathan R., Sabarinathan R., Kangueane P., Mathew L., Sekar K. Evolution, homology conservation, and identification of unique sequence signatures in GH19 family chitinases. Journal of Molecular Evolution. 2010. Vol. 70 (5). P. 466–478. doi: 10.1007/s00239-010-9345-z.

Monson A. M., Bradley S. G., Enquist L.W., Cruces G. J. Genetic homologies among Streptomyces violaceoruber strains. Bacteriology. 1969. Vol. 99 (3). P. 702–706. doi: 10.1128/jb.99.3.702-706.1969.

Watanabe T., Kanai R. Kawase T., Tanabe T., Mitsutomi M., Sakuda S., Miyashita K. Family 19 chitinases of Streptomyces species: characterization and distribution. Microbiology. 1999. Vol. 145 (12). P. 3353–3363. doi: 10.1099/00221287-145-12-3353.

Ohno T., Armand S., Hata T., Nikaidou N., Henrissat B., Mitsutomi M., Watanabe T. A modular family 19 chitinase found in the prokaryotic organism Streptomyces griseus HUT 6037 J Bacteriol. 1996. 178 (17). P. 5065–5070. doi: 10.1128/jb.178.17.5065-5070.1996.

Patel S., Rauf A., Meher B. R. In silico analysis of ChtBD3 domain to find its role in bacterial pathogenesis and beyond. Microb Pathog. 2017. 110 (9). P. 519–526. doi: 10.1016/j.micpath.2017.07.047.