Сигналізація в живих системах : генні ключі та генні замки

  • Б. О. Курчій Приватний вищий навчальний заклад «Європейський університет», Україна, 03115, м. Київ, бульвар Академіка Вернадського, 16 в
DOI: https://doi.org/10.7124/FEEO.v32.1533
Ключові слова: нуклеосома, хромосома, гістони, генний ключ, генний замок

Анотація

У цій статті коротко розглядаються складні та заплутані механізми функціонування сигнальних систем між плазматичною мембраною та ядром живих організмів. Описано альтернативну модель упаковки ДНК. Віхою цієї моделі є припущення, що ДНК не обертається навколо октамера гістону: вона організована між двома шарами нуклеосом. Основною структурою хромосом є триплет нуклеосом. Одиночна нуклеосома має форму паралелепіпеда (11x11x6 нм). Альтернативою білковим рецепторам є запропоновані рецептори побудовані із нуклеїнових кислот (ДНК, РНК), які називаються генними ключами, що відкривають код (генний замок) гена/кластера на промоторі.

Посилання

Kurchii B. A. Signaling molecules can be presented by linear molecules of DNA: An alternative view. In: 5th Parnas Conference "Molecular mechanisms of cellular signaling", 25–29 April, 2005, Kyiv (Ukraine). Ukr Biokhim Zhurnal 2005. Vol. 77 (2) (Special issue). P. 197.

Kornberg R. D., Lorch Y. Twenty-five years of the nucleosome, fundamental particle of the eukaryote chromosome. Cell. 1999. Vol. 98. P. 285–294.

Alberts B., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Molecular biology of the cell, 5th edn. New York : Garland Science, Taylor & Francis Group LLC, 2008. 1616 p.

Lewin B. Genes IX. Jones and Bartlett publishers, Inc, 2008.

Kurchii B. A. The three-dimensional architecture of chromatin: zigzag-shaped band of DNA is disposed between two layers of nucleosomes forming a chromosome. Ukr Bioorg Acta. 2004. Vol. 1 (No. 1). P. 67–73.

Kurchii B. A. What regulate the growth regulators? Second Edition, Revised and Expanded. Kyiv : Logos, 2019. 209 p.

Berg J. M., Tymoczko J. L., Stryer L. Biochemistry. 5th edn. New York: W H Freeman; 2002. Section 3.2, Primary structure: Amino acids are linked by peptide bonds to form polypeptide chains. Retrieved from: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22364.

Allen F. H., Bird C.M., Rowland R.S., Raithby P.R. Hydrogen-bond acceptor and donor properties of divalent sulfur (Y-S-Z and R-S-H). Acta Cryst B53. 1997. P. 696–701. doi: 10.1107/S0108768197002644

Silerberg M. S. Chemistry. The molecular nature of matter and change. 4th edn. The McGrow-Hill Companies, 2006. 1264 p.

Cole H. A., Cui F., Ocampo J., Burke T. L., Nikitina T., Nagarajavel V., Kotomura N., Zhurkin V. B., Clark D. J. Novel nucleosomal particles containing core histones and linker DNA but no histone H1. Nucleic Acids Res. 2016. Vol. 44. P. 573–581. doi: 10.1093/nar/gkv943

Poonperm R., Takata H., Hamano T., Matsuda A., Uchiyama S., Hiraoka Y., Fukui K. Chromosome scaffold is a doublestranded assembly of scaffold proteins. Sci Reports. 2015. Vol. 5. P. 11916. doi: 10.1038/srep11916

Burgess R. J., Zhang Z. Histone chaperones in nucleosome assembly and human disease. Nat Struct Mol Biol. 2013. Vol. 20. P. 14–22. doi: 10.1038/nsmb.2461

Luger K., Mäder A. W., Richmond R. K., Sargent D. F., Richmond T. J. Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 Å resolution. Nature. 1997. Vol. 389. P. 251–260. doi: 10.1038/38444