Вплив мутацій в аллелях Gli-B1b та Gli-B1l на показники якості зерна пшениці м’якої
Анотація
Мета. Метою роботи було дослідження показників якості зерна у мутантів за гліадиновими локусами на основі сорту пшениці м’якої Безоста 1. Методи. Для контролю мутацій проводили електрофорез запасних білків зерна в кислих умовах та SDS-електрофорез. Аналізували показники якості зерна: SDS-седиментація, твердозерність, виповненість зерен, вміст білка в зерні у мутантних ліній і відповідних немутантних форм. Результати. Мутанти за Gli-R1 з підсиленим синтезом одного компонента w-секаліна та зі зміненою рухомістю нижнього w-секаліна мали нижчу твердозерність, порівняно з відповідними лініями без мутацій. Відсутність синтезу g-гліадина і нижнього мінорного w-гліадина також приводила до зниження твердозерності у мутанта за алелем Gli-B1b та до підвищення показника SDS-седиментації. Мутант за алелем Gli-B1b з відсутністю синтезу мажорного w-гліадина мав менш виповнене зерно і більший вміст білку в зерні, ніж відповідна немутантна лінія. Висновки. Виявлено вплив мутацій алеля Gli-B1b, пов’язаних з відсутністю окремих компонентів гліадинів, та мутацій у локусі Gli-R1 на показники якості зерна.
Ключові слова: Triticum aestivum, гліадини, секаліни, SDS-седиментація, твердозерність.
Посилання
Grigg D. The pattern of world protein consumption. Geoforum. 1995. Vol. 26, No. 1. P. 1–17. doi: 10.1016/0016-7185(94)00020-8.
Shewry P.R., Hey S.J. The contribution of wheat to human diet and health. Food and Energy Security. 2015. Vol. 4, No. 3. P. 178–202. doi: 10.1002/fes3.64.
Sozinov A.A. Protein polymorphism and its importance in genetics and breeding. Moskva: Nauka, 1985. 272 p. [in Russian]
Shewry P.R., Halford N.G. Cereal seed storage proteins: structures, properties and role in grain utilization. J. Exp. Bot. 2002. Vol. 53, No. 370. P. 947–958. doi: 10.1093/jexbot/53.370.947.
Anderson, O., Dong, L., Huo, N., Gu, Y. A new class of wheat gliadin genes and proteins. PLoS ONE. 2012. Vol. 7. e52139. doi: 10.1371/journal.pone.0052139.
Wan Y., Shewry P.R, Hawkesford M.J. A novel family of γ-gliadin genes are highly regulated by nitrogen supply in developing wheat grain. J. Exp. Bot. 2013. Vol. 64. P. 161–168. doi: 10.1093/jxb/ers318.
Payne P.I. Genetics of wheat storage proteins and the effect of allelic variation on bread-making quality. Annu. Rev. Plant Physiol. 1987. Vol. 38. P. 141–153.
McIntosh R.A. Catalogue of Gene Symbols. Gene Catalogue 2013. Accessed from: https://shigen.nig.ac.jp/wheat/komugi/genes/macgene/2013/GeneSymbol.pdf
Dubcovsky J., Echaide M., Giancola S., Rousset M., Luo M.C., Joppa L.P., Dvorak J. Seed-storage-protein loci in RFLP maps of diploid, tetraploid, and hexaploid wheat. Theor. Appl. Genet. 1997. Vol. 95. P. 1169–1180. doi: 10.1007/s001220050678.
Ibba M.I., Kiszonas A.M., Morris C.F. Evidence of intralocus recombination at the Glu-3 loci in bread wheat (Triticum aestivum L.). Theor Appl Genet. 2017. Vol. 130. P. 891–902. doi: 10.1007/s00122-017-2858-8.
Gao S., Gu Y.Q., Wu J., Coleman-Derr D., Huo N., Crossman C., Jia J., Zuo Q., Ren Z., Anderson O.D., Kong X. Rapid evolution and complex structural organization in genomic regions harboring multiple prolamin genes in the polyploid wheat genome. Plant Mol. Biol. 2007. Vol. 65. P. 189–203. doi: 10.1007/s11103-007-9208-1.
Kozub N., Sozinov I., Bidnyk H., Demianova N., Sozinova O., Karelov A., Blume Ya. Mutants at gliadin loci on the basis of the common wheat cultivar Bezostaya 1. Faktori eksperimental'noi evolucii organizmiv. 2019. Vol. 24. P. 109–114. [in Ukrainian] doi: 10.7124/FEEO.v24.1088
Kopus M.M. About natural gene geography of gliadin alleles in winter common wheat. Selektsiya i Semenovodstvo. 1994. No. 5. P. 9–14. [in Russian]
Kozub N.A., Sozinov I.A., Blume Ya.B., Sozinov A.A. Study of the effects produced by gamma-irradiation of common wheat F1 seeds using gliadins as genetic markers. Cytol Genet. 2013. Vol. 47, No. 1. P. 13–19. doi: 10.3103/S0095452713010040.
Metakovsky E.V. Gliadin allele identification in common wheat. II Catalogue of gliadin alleles in common wheat. J. Genet. Breed. 1991. Vol. 45. P. 325–344.
Kozub N.A., Sozinov I.A., Sobko T.A., Kolyuchii V.T., Kuptsov S.V., Sozinov A.A. Variation at storage protein loci in winter common wheat cultivars of the Central Forest-Steppe of Ukraine. Cytology and Genetics. 2009. Vol. 43, No. 1. P. 55–62. doi: 10.3103/S0095452717020050.
Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 1970. Vol. 227, No. 5259. P. 680–685. doi: 10.1038/227680a0.
Rybalka O.I., Chervonis M.V., Toporash I.G., Surzhenko I.O., Bodelan O.L., Shcherbyna Z.V. Scinetifica substantiation of development of new methods for assessment of bread-making quality of wheat flour. Khranieniye i Pererabotka Zerna. 2006. No. 1 (79). P. 43–48. [in Ukrainian]
Pasha I., Anjum F.M., Morris C.F. Grain Hardness: A major determinant of wheat quality. Food Sci. Tech. Int. 2010. Vol. 16. P. 511–522. doi: 10.1177/1082013210379691.
Goel S, Singh K, Singh B, Grewal S, Dwivedi N, Alqarawi AA, Abd_Allah E.F., Ahmad P., Singh N.K. Analysis of genetic control and QTL mapping of essential wheat grain quality traits in a recombinant inbred population. PLoS ONE. 2019. Vol. 14, No. 3. e0200669. doi: 10.1371/journal.pone.0200669.
Piston F, Gil-Humanes J, Rodrıguez-Quijano M, Barro F. Down-regulating ɤ-gliadins in bread wheat leads to non-specific increases in other gluten proteins and has no major effect on dough gluten strength. PLoS ONE. Vol. 20116 (9). e24754. doi: 10.1371/journal.pone.0024754.
Tanaka H., Tsujimoto H. Positive or negative effects on dough strength in large-scale group-1 chromosome deletion lines of common wheat (Triticum aestivum L.). Euphytica. 2012. Vol. 186. P. 57–65. doi: 10.1007/s10681-011-0489-8.
