Взаємодія верпроліна WIRE з родиною адаптерних білків інтерсектинів
Анотація
Мета. WIRE — скафолдний білок, який регулює перебудови актинового цитоскелету та утворення актин-збагачених мембранних виростів, відповідальних за інвазію та міграцію. ITSN1 та ITSN2 — представники родини інтерсектинів, які приймають учать як в реорганіза ції актинового цитоскелету, так і в інших процесах, таких як ендо-/ензоцитоз, передача клі тинного сигналу та інших. Оскільки ці білки приймають участь в однакових процесах, ми пе ревірили їх взаємодію між собою. Методи. Білок-білкові взаємодії ідентифікували за допомогою методу GST Pull-down. Результати. Ми дослідили, що SH3-домени ITSN1 та ITSN2 взаємоді ють з WIRE, та виявили що WIRE при цьому знаходиться в комплексі з ендогенним актином. Висновки. ITSN1 та ITSN2 взаємодіють з WIRE, який знаходиться в комплексі з ендогенним актином.
Ключові слова: WIRE, ITSN1 та ITSN2, актин.
Посилання
Aspenström P. The WASP-binding protein WIRE has a role in the regulation of the actin filament system downstream of the platelet-derived growth factor. Exp. Cell Res. 2002. Vol. 279(1). P. 21–33. doi: 10.1006/excr.2002.5576
Aspenstrom P. The mammalian verprolin homologue WIRE participates in receptor-mediated endocytosis and regulation of the actin filament system by distinct mechanisms. Exp. Cell Res. 2004. Vol. 298(2). P. 485–498. doi: 10.1016/j.yexcr.2004.04.050
Dominguez R., Holmes K.C. Actin structure and function. Annu. Rev. Biophys. 2011. Vol. 40. P. 169–186. doi: 10.1146/annurev-biophys-042910-155359
García E., Ragazzini C., Yu X., Cuesta-García E., Bernardino de la Serna J., Zech T., Sarrió D., Machesky L.M., Antón I.M. WIP and WICH/WIRE co-ordinately control invadopodium formation and maturation in human breast cancer cell invasion. Sci. Rep. 2016. Vol. 6. P. 23590. doi: 10.1038/srep23590
Gryaznova T., Kropyvko S., Burdyniuk M., Gubar O., Kryklyva V., Tsyba L., Rynditch A. Intersectin adaptor proteins are associated with actin-regulating protein WIP in invadopodia. Cell Signal. 2015. Vol. 27(7). P. 1499-1508. doi: 10.1016/j.cellsig.2015.03.006
Ho H.H., Rohatgi R., Ma L., Kirschner M.W. CR16 forms a complex with N-WASP in brain and is a novel member of a conserved proline-rich actin-binding protein family. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 2001. Vol. 98(20). P. 11306–11311. doi: 10.1073/pnas.211420498
Hussain N.K., Jenna S., Glogauer M., Quinn C.C., Wasiak S., Guipponi M., Antonarakis S.E., Kay B.K., Stossel T.P., Lamarche-Vane N., McPherson P.S. Endocytic protein intersectin-l regulates actin assembly via Cdc42 and N-WASP. Nat. Cell. Biol. 2001. Vol. 3(10). P. 927–932. doi: 10.1038/ncb1001-927
Jenna S., Hussain N.K., Danek E.I., Triki I., Wasiak S., McPherson P.S., Lamarche-Vane N. The activity of the GTPase-activating protein CdGAP is regulated by the endocytic protein intersectin. J. Biol. Chem. 2002. Vol. 277(8). P. 6366–6373. doi: 10.1074/jbc.M105516200
Kato M., Miki H., Kurita S., Endo T., Nakagawa H., Miyamoto S., Takenawa T. WICH, a novel verprolin homology domain-containing protein that functions cooperatively with N-WASP in actin-microspike formation. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. Vol. 291(1). P. 41–47. doi: 10.1006/bbrc.2002.6406
Kato M., Takenawa T. WICH, a member of WASP-interacting protein family, cross-links actin filaments. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. Vol. 328(4). P. 1058–1066. doi: 10.1016/j.bbrc.2005.01.058
Klein I.K., Predescu D.N., Sharma T., Knezevic I., Malik A.B., Predescu S. Intersectin-2L regulates caveola endocytosis secondary to Cdc42-mediated actin polymerization. J. Biol. Chem. 2009. Vol. 284(38). P. 25953–25961.
Kropyvko S., Gryaznova T., Morderer D., Rynditch A. Mammalian verprolin CR16 acts as a modulator of ITSN scaffold proteins association with actin. Biochem Biophys Res Commun. 2017. Vol. 484(4). P. 813-819. doi: 10.1016/j.bbrc.2017.01.177
McGavin M.K.H., Badour K., Hardy L.A., Kubiseski T.J., Zhang J., Siminovitch K.A. The intersectin 2 adaptor links Wiskott Aldrich syndrome protein (WASp)-mediated actin polymerization to T cell antigen receptor endocytosis. J. Exp. Med. 2001. Vol. 194(12). P. 1777–1787.
Misra A., Rajmohan R., Lim R.P., Bhattacharyya S., Thanabalu T. The mammalian Verprolin, WIRE induces filopodia independent of N-WASP through IRSp53. Exp Cell Res. 2010. Vol. 316(17). P. 2810-2824. doi: 10.1016/j.yexcr.2010.07.015
Novokhatska O., Dergai M., Tsyba L., Skrypkina I., Filonenko V., Moreau J., Rynditch A. Adaptor proteins intersectin 1 and 2 bind similar proline-rich ligands but are differentially recognized by SH2 domain-containing proteins. PLoS One. 2013. Vol. 8(7). P. e70546. doi: 10.1371/journal.pone.0070546
O'Bryan J.P. Intersecting pathways in cell biology. Sci. Signal. 2010. Vol. 3(152). P. re10. doi: 10.1126/scisignal.3152re10.
Pucharcos C., Casas C., Nadal M., Estivill X., de la Luna S. The human intersectin genes and their spliced variants are differentially expressed. Biochim. Biophys. Acta. 2001. Vol. 1521. P. 1–11. doi: 10.1016/S0167-4781(01)00276-7
Rossman K.L., Der C.J., Sondek J. GEF means go: turning on RHO GTPases with guanine nucleotide-exchange factors. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2005. Vol. 6(2). P. 167–180. doi: 10.1038/nrm1587
Sasahara Y., Rachid R., Byrne M.J., de la Fuente M.A., Abraham R.T., Ramesh N., Geha R.S. Mechanism of recruitment of WASP to the immunological synapse and of its activation following TCR ligation. Mol. Cell. 2002. Vol. 10(6). P. 1269–1281. doi: 10.1016/S1097-2765(02)00728-1
Sengar A.S., Wang W., Bishay J., Cohen S., Egan S.E. The EH and SH3 domain Ese proteins regulate endocytosis by linking to dynamin and Eps15. EMBO J. 1999. Vol. 18(5). P. 1159–1171. doi: 10.1093/emboj/18.5.1159
Tsyba L., Nikolaienko O., Dergai O., Dergai M., Novokhatska O., Skrypkina I., Rynditch A. Intersectin multidomain adaptor proteins: regulation of functional diversity. Gene. 2011. Vol. 473(2). P. 67–75. doi: 10.1016/j.gene.2010.11.016
Weiler M.C., Smith J.L., Masters J.N. CR16, a novel proline-rich protein expressed in rat brain neurons, binds to SH3 domains and is a MAP kinase substrate. J. Mol. Neurosci. Fall. 1996. Vol. 7(3). P. 203–215
Wong K.A., Wilson J., Russo A., Wang L., Okur M.N., Wang X., Martin N.P., Scappini E., Carnegie G.K., O'Bryan J.P. Intersectin (ITSN) family of scaffolds function as molecular hubs in protein interaction networks. PLoS ONE. 2012. Vol. 7(4). P. e36023. doi: 10.1371/journal.pone.0036023
Yamaguchi H., Lorenz M., Kempiak S., Sarmiento C., Coniglio S., Symons M., Segall J., Eddy R., Miki H., Takenawa T., Condeelis J. Molecular mechanisms of invadopodium formation: the role of the N-WASP-Arp2/3 complex pathway and cofilin. J. Cell Biol. 2005. Vol. 168(3). P. 441–452. doi: 10.1083/jcb.200407076
