Поширеність послідовностей вірогідних кластерів агаролітичних генів у стрептоміцетів

  • Л. В. Поліщук Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Україна, 03143, м. Київ, вул. Академіка Заболотного, 154 https://orcid.org/0000-0002-3159-5022
DOI: https://doi.org/10.7124/FEEO.v39.1833
Ключові слова: стрептоміцет, агаролітичний кластер, генетична спорідненість, показники подібності секвенсів

Анотація

Мета. Поліцукрид агароза є важливою складовою клітинних стінок червоних водоростей. Здатність деполімеризувати агарозу стрептоміцетами була вперше виявлена у штаму Streptomyces coelicolor A3(2). Довгий час цей стрептоміцет вважався єдиним представником родини, який здатен ферментувати агарозу. Вивчено шлях ферментації агарози штамом та визначено гени, які детермінують необхідні для цього ензими. Вказані гени зібрані в кластер, який розташований на хромосомі. Виявити стрептоміцети, в геномах яких містяться послідовності подібні кластеру агаролітичних генів S. coelicolor A3(2) та встановити генетичну спорідненість виявлених стрептоміцетів. Методи. Аналізували інформацію про первинні структури геномів стрептоміцетів в базах даних на сервері NCBI. При виконанні досліджень застосовували біоінформативний метод дослідження (програма BLASTN) на сервері NCBI. Нуклеотидні послідовності агаролітичного кластеру та 16S рРНК штаму S. coelicolor A3(2) використовували як запити при проведенні BLASTN-аналізу. Результати. На даний час тільки в 0,12% секвенованих геномів стрептоміцетів виявлено послідовності, що подібні aga-кластеру S. coelicolor А3(2). Встановлено, що вірогідні агаролітичні кластери поширені в геномах  генетично неспоріднених стрептоміцетів. Висновки. Здатність деполімеризувати поліцукрид агарозу значно частіше зустрічається у стрептоміцетів ніж вважалося раніше.

Посилання

Bentley S. D., Chater K. F., Cerdeño-Tárraga A. M., Challis G. L., Thomson N. R., James K. D., Harris D. E., Quail M. A., Kieser H., Harper D., Bateman A., Brown S., Chandra G., Chen C. W., Collins M., Cronin A., Fraser A., Goble A., Hidalgo J., Hornsby T., Howarth S., Huang C. H., Kieser T., Larke L., Murphy L., Oliver K., O'Neil S., Rabbinowitsch E., Rajandream M. A., Rutherford K., Rutter S., Seeger K., Saunders D., Sharp S., Squares R., Squares S., Taylor K., Warren T., Wietzorrek A., Woodward J., Barrell B. G., Parkhill J., Hopwood D. A. Complete genome sequence of the model actinomycete Streptomyces coelicolor A3(2). Nature. 2002. Vol. 417 (6885). P. 141–147. https://doi.org/10.1038/417141a.

Chen J. C., Gall B., Pulsford S. B., Tokuriki N., Jackson C. J. Exploring large protein sequence space through homology- and representation-based hierarchical clustering. Molecular Biology and Evolution. 2025. Vol. 42 (6). msaf136. Retrieved from: https://doi.org/10.1093/molbev/msaf136.

Chi W. J., Chang Y. K., Hong S. K. Agar degradation by microorganisms and agar-degrading enzymes. Applied Microbiology and Biotechnology. 2012. Vol. 94 (4). P. 917–930. https://doi.org/10.1007/s00253-012-4023-2.

Fu X. T., Kim S. M. Agarase: review of major sources, categories, purification method, enzyme characteristics and applications. Marine Drugs. 2010. Vol. 8 (1). P. 200–218. https://doi.org/10.3390/md8010200.

Gram L. Silent clusters – speak up! Microbial biotechnology. 2015. Vol. 8 (1). P. 13–14. https://doi.org/10.1111/1751-7915.12181.

Jiang C., Liu Z., Cheng D., Mao X. Agarose degradation for utilization: Enzymes, pathways, metabolic engineering methods and products. Biotechnology Advances. 2020. Vol. 45. 107641. Retrieved from: https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2020.107641.

Komaki H., Tamura T. Differences at species level and in repertoires of secondary metabolite biosynthetic gene clusters among Streptomyces coelicolor A3(2) and type strains of S. coelicolor and its taxonomic neighbors. Applied Microbiology. 2021. Vol. 1 (3). P. 573–585. https://doi.org/10.3390/applmicrobiol1030037.

Polishchuk L. V. New strains of streptomycetes in which genomes clusters of genes for agarose catabolism were revealed. Plant Physiology and Genetics. 2023. Vol. 55 (6). P. 519–527. https://doi.org/10.15407/frg2023.06.519.

Stanier R. Y. Agar-decomposing strains of the Actinomyces coelicolor species-group. Journal of bacteriology. 1942. Vol. 44 (5). P. 555–570. https://doi.org/10.1128/jb.44.5.555-570.1942.

Suzuki H., Sawai Y., Suzuki T., Kawai K. Purification and characterization of an extracellular alpha-neoagarooligosaccharide hydrolase from Bacillus sp. MK03. Journal of Bioscience and Bioengineering. 2002. Vol. 93 (5). P. 456–463. https://doi.org/10.1016/S1389-1723(02)80092-5.

Tsevelkhoroloo M., Shim S. H., Lee C. H., Hong S. K., Hong Y. S. LacI-family transcriptional regulator DagR acts as arepressor of agarolytic pathway genes in Streptomyces coelicolor A3(2). Frontiers in Microbiology. 2021. Vol. 6 (12). 658657. https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.658657.

Wang J., Jiang X., Mou H., Guan H. Anti-oxidation of agar oligosaccharides produced by agarase from a marine bacterium. Journal of Applied Phycology. 2004. Vol. 16 (4). P. 333–340. https://doi.org/10.1023/B:JAPH.0000047944.40463.e6.

Yamaura I. T., Matsumoto M., Funatsu H., Shigeiri S. T. Purification and some properties of agarase from Pseudomonas sp. PT-5. Agricultural and Biological Chemistry. 1991. Vol. 55 (10). P. 2531–2536. https://doi.org/10.1080/00021369.1991.10871002.

Zang W., Li S. Cloning, characterization and molecular application of a beta-agarase gene from Vibrio sp. strain V134. Applied and Environmental Microbiology. 2007. Vol. 73 (9). P. 2825–2831. https://doi.org/10.1128/AEM.02872-06.